Die Identifikation von Cib1 Interaktionspartnern

Ustilago maydis dient als Modellorganismus für die Untersuchung der pathogenen Entwicklung von biotrophen Pilzen. Für die Umstellung von der saprophytischen zur biotrophen Phase des Pilzes wird ein komplexes regulatorisches Netzwerk benötigt. Schlüsselregulatoren sind die vom b-Paarungstyplocus kodierten bE/bW Homeodomänen-Transkriptionsfaktoren, der Zink-Finger Transkriptionsfaktor Rbf1 und Clp1, das durch Protein-Protein-Interaktion die Aktivität von bE/bW und Rbf1 moduliert. Cib1 wurde als weiterer Interaktionspartner von Clp1 identifiziert und ist ebenfalls für die pathogene Entwicklung notwendig. Das Cib1 Homolog in Hefe (Hac1) ist der Masterregulator der unfolded protein response (UPR). Die UPR dient der Proteinqualitätskontrolle und besitzt somit eine große Bedeutung bei der Bekämpfung von Zellstress. Dieser Stress äußert sich in der Akkumulation von fehlerhaften Proteinen im endoplasmatischen Retikulum. In keinem Organismus war bisher ein Protein wie Clp1 bekannt, welches den zentralen UPR-Regulator (Cib1/Hac1) kontrolliert. Dieses Buch beschreibt, wie die molekularen Funktionen des Cib1 Proteins in U. maydis untersucht wurden. Dazu konnten in einem Hefe Zwei-Hybrid-Screen Proteine identifiziert werden, welche direkt mit Cib1 interagieren.